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Enzimas

Las enzimas son proteínas globulares que actúan como catalizadores biológicos. El trabajo de las enzimas se parece al de un director de orquesta, este hace que la música fluya de forma adecuada, pero él mismo no toca ningún instrumento. Si no existiera el director, aunque todos los músicos y sus instrumentos están presentes, no se puede coordinar la melodía. Lo mismo sucede en ciertas reacciones químicas en las que, aunque todos los reaccionantes estén presentes y en contacto, la reacción no se completa en la dirección de los productos; sin embargo, solo basta una pequeña cantidad de un catalizador (enzima en el caso del cuerpo vivo) y la reacción fluye "a las mil maravillas" sin que se produzcan cambios químicos en el catalizador.

Las enzimas no puede forzar la ocurrencia de reacciones químicas entre reaccionantes (sustratos) que sean incompatibles desde el punto de vista químico, es decir, que no tengan tendencia alguna a reaccionar, ellas solo incrementan la velocidad de reacción. Sin las enzimas, muchas reacciones biológicas cursan tan lentamente que se hacen inoperantes para sostener la vida, o se puede considerar que no se producen.

Algunas enzimas son puramente proteínas, otras están constituidas por dos partes, conocidas en conjunto como holoenzima, y las partes se llaman apoenzima a la proteica y cofactor a la otra parte. En dependencia de la enzima, el cofactor puede ser un ion metálico (Ej. cobre o hierro) o una molécula orgánica necesaria para favorecer la reacción de algún modo y a este tipo de cofactor se le precisa con el nombre de coenzima.

Las enzimas son muy específicas en cuanto al tipo de reacción que pueden acelerar (o hacer que se produzca) y normalmente solo participan en una sola reacción en particular, aunque hay algunas que pueden incentivar un pequeño grupo de reacciones químicas al interactuar con moléculas similares (pero no idénticas). De esto se desprende que la presencia de una enzima específica puede determinar cual reacción se produce y su tasa de curso. Por la misma razón las reacciones no deseadas o inútiles no ocurrirán.

De manera global la mayoría de las enzimas se denominan de acuerdo a la reacción que catalizan, así serán hidrolasas las que agregan agua en las reacciones de hidrólisis y oxidasas a las que agregan oxígeno etc. Note que en ambas se ha usado el sufijo asa y este sufijo es muy usual a la hora de nombrar enzimas.

La forma única tridimensional de las enzimas le da la posibilidad de estabilizar temporalmente la asociación de los sustratos o bien porque juntan los dos sustratos en la orientación correcta, o porque debilitan algún enlace químico particular en uno de los sustratos reduciendo de esta forma la energía de activación (vea el atículo Energía y reacciones químicas biológicas para saber qué es la energía de activación) requerida para la formación de enlaces nuevos. Con esta "ayuda" la reacción entonces procede mucho más rápido que como se produciría sin la enzima. Las enzimas no cambian ni se consumen durante las reacciones lo que implica que son necesarias pequeñas cantidades y pueden ser usadas una y otra vez.

Se conocen miles de enzimas diferentes y cada una de ella cataliza solo una, o un reducido grupo de reacciones, y el trabajo de las enzimas es clave para facilitar un cierto y específico grupo de reacciones que determinan el curso del metabolismo. Vale decir que los diferentes tipos de células contienen diferentes tipos de enzimas de acuerdo a su función como célula en el conjunto del organismo y estas diferencias contribuyen  a las variaciones estructurales y funcionales entre los tipos de células.

El trabajo de las enzimas

figura 1
Figura 1. El ciclo catalítico de una enzima.



Ya hemos dicho que la mayoría de las enzimas son proteínas globulares y estas presentan en su superficie hendiduras llamadas sitios activos. En estas hendiduras se unen los sustratos para formar complejos enzima-sustrato. Cuando la molécula del sustrato se ha unido adecuadamente al sitio activo el trabajo catalítico de la enzima está listo para efectuarse. Una vez fijo el sustrato en la enzima ciertos amino ácidos de la estructura de la enzima interactúan con el sustrato, comúnmente distorsionando o debilitando un enlace químico en particular y bajando con ello la energía de activación necesaria para romper el enlace. Una vez roto el enlace, o cuando se han formado nuevos enlaces, los sustratos estarán convertidos en los productos y estos últimos entonces se disocian de la enzima. La figura 1 representa un esquema de como funciona el ciclo de trabajo de una enzima que separa el disacárido sacarosa en sus dos azúcares simples constituyentes, glucosa y fructuosa.

Las moléculas de proteínas son flexibles y esto le permite a las enzimas modificar su forma un tanto. El cambio de forma es inducido por el sustrato al producirse el enlace. De esta forma la unión se hace más efectiva y esta interacción puede facilitar el enlace de otros sustratos. Esto es, un sustrato "acomoda" la enzima para recibir otro sustrato.

Polienzimas

Con frecuencia, un grupo de enzimas que catalizan una secuencia de reacciones químicas se asocian en un complejo multienzimático en el que las enzimas están enlazadas de forma no covalente. Esta forma de agruparse las enzimas presenta ventajas significativas:

1.- La eficiencia del trabajo de una enzima depende de la frecuencia con la que esta choque con su sustrato. Cuando una secuencia de reacciones se produce dentro de un complejo multienzimático, el producto de una reacción entra rápidamente en contacto con la próxima enzima que debe entrar en acción sin que este difunda y se aleje.

2.- Como los sustratos reaccionantes nunca abandonan el complejo mientras transitan por la secuencia de reacciones, la posibilidad de reacciones indeseadas se elimina.

3.- El conjunto de todas las reacciones que suceden dentro del complejo pueden controlarse integralmente como una unidad.

Los catalizadores biológicos no siempre son proteínas

Aunque empezamos el artículo argumentando que todas las enzimas son proteínas, a partir de los años 80 del siglo XX se ha descubierto que formas de ARN (ácido ribonucleico), que no son proteínas, pueden tener cierta actividad catalítica y por ello se han llamado ribozimas. No obstante, su actividad no corresponde estrictamente con un catalizador verdadero ya que pueden resultar modificados durante la reacción que catalizan.

Influencias en la actividad enzimática

La capacidad de una enzima para catalizar una reacción química puede variar de acuerdo a ciertos factores que afectan su efectividad. Ya arriba habíamos mencionado que podían existir otras sustancias que trabajaban en conjunto con la enzima y que estas eran los cofactores y las coenzimas. Pero no solo estas sustancias modifican el trabajo enzimático existen otros y los describiremos a continuación.

Temperatura

En el artículo Energía y reacciones químicas mencionábamos el hecho de que el aumento de temperatura aceleraba las reacciones químicas en general debido a que la adición de calor aumenta el movimiento molecular al azar aumentando con ello la energía cinética de las partículas. Esta velocidad ampliada de las moléculas implica que los choques entre ellas son más enérgicos y por tanto pueden superar la barrera energética que representa la energía de activación más fácilmente.

Del mismo modo, el trabajo catalítico de las enzimas se ve acelerado por la temperatura, pero en este caso el aumento de temperatura tiene un límite útil a partir del cual la actividad catalítica se ve afectada. La temperatura a la que la enzima tiene mayor actividad se le llama temperatura óptima. Una temperatura más alta que la óptima debilita los puentes de hidrógeno que determinan la forma de la proteína, lo que sumado al mayor movimiento de los átomos de la enzima puede hacer que esta sea incapaz de mantener su forma tridimensional, el cambio de la forma se conoce como desnaturalización y por lo tanto su capacidad de unión al sustrato se reduce o anula.

pH

La mayoría de las enzimas son efectivas cuando catalizan reacciones en un rango determinado de pH y tienen un pH óptimo. El pH óptimo está en la mayor parte de los casos entre 6 y 8. Algunas enzimas como la pepsina de los jugos gástricos, encargada de digerir las proteínas, pueden mantener su forma y actividad a pH tan bajo como 2.

Inhibidores y activadores

Ciertas sustancias pueden enlazarse a las enzimas y cambiar su forma. El uso de estas sustancias le permite a las células regular el momento en que una enzima está activa y cuando no lo está. Aquellas sustancias que se enlazan a la enzima y reducen su actividad se llaman inhibidores y es frecuente que el producto final en una ruta bioquímica sirva de inhibidor a reacciones previas en la misma ruta, lo que se conoce como inhibición retroalimentada.

La inhibición se puede producir por dos vías:

1.- El inhibidor compite con el sustrato por los mismos sitios activos y de esta forma reduce o impide que se produzca el complejo enzima-sustrato. Estos inhibidores se conocen como inhibidores competitivos.

2.- En la otra vía están los inhibidores no competitivos, los que se enlazan a la enzima en lugares diferentes a las sitios activos, pero que con ello modifican la forma tridimensional de la enzima impidiendo que se enlace al sustrato.
La porción específica de la enzima donde con frecuencia se enlazan los inhibidores no competitivos se conoce como centro alostérico. Los centros alostéricos son sitios en la enzima que funcionan como interruptores de encendido y apagado, cuando en ellos se enlaza un inhibidor la enzima se vuelve inactiva y estos inhibidores reciben el nombre de inhibidores alostéricos. En caso contrario, si en el centro alostérico se enlaza un activador entonces la enzima se mantiene en su configuración activa con el consecuente aumento de la actividad enzimática.



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