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Proteínas

Contenido del artículo
Amino ácidos
Enlace péptido
Niveles estructurales de las proteínas
Clasificación de las proteínas según su forma


 Aminoácido general
 Figura 1. Estructura generalizada de un amino ácido.

Las proteínas componen entre el 10 y el 30 % de la masa de las células, es el material estructural del cuerpo vivo y son compuestos que contienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, aunque también pueden tener en su composición azufre y fósforo.

Amino ácidos

Los amino ácidos son los bloques constructivos de las proteínas, de los cuales hay unos 20 tipos más comunes. Todos los amino ácidos contienen un grupo básico llamado amino o amina (-NH2) y un grupo ácido orgánico de tipo -COOH (vea la figura 1 a la derecha). Dada su composición, un amino ácido puede entonces funcionar como ácido (donante de protón) o como base (aceptador de protón).

Todos los amino ácidos tienen una parte de su estructura idéntica (representada dentro de un rectángulo de lineas discontinuas rojas) pero se diferencian por un grupo único llamado grupo R (rodeado por un rectángulo azul). Las diferencias en la construcción atómica del grupo R  le confiere al amino ácido un comportamiento químico e identidad única.

En las figuras de la 2 a la 5 se muestran las estructuras de algunos amino ácidos como ejemplos; observe:

1.- Que en la glicina, el amino ácido más simple posible y mostrado en la figura 2, el grupo R está constituido por un átomo simple de hidrógeno.

2.- En la figura 3 se representa el ácido aspártico que tiene un grupo ácido (-COOH) en el grupo R, lo que le da un carácter más ácido al amino ácido.

3.- Un grupo amino dentro del grupo R aparece en la licina de la figura 4. Esto hace el amino ácido algo mas básico.

4.- En la cistina de la figura 5 el grupo R contiene un grupo sulfidrilo (-SH).


Estructura de la glicina

Figura 2. Estructura de la glicina, el más simple de los amino ácidos.

Estructura del ácido aspártico
Figura 3. Estructura del ácido aspártico, un amino ácido de carácter ácido.
Estructura de la licina
Figura 4. Estructura de la licina, un amino ácido de carácter básico.




Estructura de la cistina


Figura 5. Estructura de la cistina, un amino ácido que contiene azufre.

Enlace péptido

Las proteínas son largas cadenas de amino ácidos enlazados a través de la unión de la terminal amino de un amino ácido con la terminal ácida del próximo, en un proceso de deshidratación que da agua como subproducto (figura 6 a continuación) quedando los grupos R intactos. A este tipo de enlace se le conoce como enlace péptido


Figura 6. Enlace péptido

Niveles estructurales de las proteínas

Las proteínas se pueden describir en función de cuatro niveles estructurales:


1.- Estructura primaria: esta estructura primaria es producto del enlace en forma de cadena lineal de una secuencia de amino ácidos para formar un polipétido lineal que recuerda un rosario, y es la columna vertebral de la molécula de proteína.

2.- Estructura secundaria: casi nunca las proteínas tienen una estructura lineal, en su lugar la cadena se dobla o retuerce sobre sí misma para formar una molécula más compleja. La más común de estas estructuras es la hélice alfa que recuerda un resorte extendido o el cable en espiral de los teléfonos. La hélice alfa formada por el enrosque de la cadena primaria se mantiene estable por puentes de hidrógeno entre los grupos NH y CO que rodean el enlace péptido de la cadena primaria (vea la figura 6 arriba). Otro tipo de estructura secundaria se conoce como lámina beta plegada en la que la estructura de la cadena polipéptida primaria resulta plegada por enlaces laterales de hidrógeno recordando un acordeón. Los enlaces de hidrógeno que pliegan la molécula puede producirse lo mismo entre diferentes cadenas polipétidas, o entre diferentes partes de la misma cadena.

3.- Estructura terciaria: se produce en muchas proteínas y en esta se superponen las partes hélice alfa y lámina beta de una cadena polipéptida secundaria una sobre la otra para formar una molécula compacta o globular. Esta estructura compacta se logra debido tanto a enlaces covalentes como a puentes de hidrógeno entre amino ácidos distantes en la cadena polipéptida.

4.- Estructura cuaternaria: la estructura cuaternaria se produce cuando dos o más cadenas de polipéptidos se juntan de una manera uniforme para formar una molécula más compleja. Es decir es una macromolécula formada por cadenas de polipéptidos enlazados y organizados con regularidad.

Clasificación de las proteínas según su forma

La estructura en conjunto de la proteína determina su rol biológico, y en general estas se clasifican de acuerdo a su apariencia de conjunto o su forma en: fibrosas y globulares.

Proteínas fibrosas: son moléculas extendidas como trenzas o cordones en su mayoría de estructura secundaria, pero pueden llegar a tener estructura cuaternaria. Un ejemplo clásico es el colágeno formado por dos hélices de tropocolágeno unidas lado con lado para formar una estructura como cable muy resistente. Las proteínas fibrosas son insolubles en agua y además muy estables, lo que las hace ideales como material estructural para dar soporte y resistencia mecánica a los tejidos del cuerpo. Otras proteínas fibrosas, además del abundante colágeno, son la elastina, la queratina y ciertas proteínas contráctiles de las células musculares. Dado a que constituyen el principal "material de construcción" del cuerpo se conocen también como proteínas estructurales

Proteínas globulares: son proteínas compactas y de forma esférica de al menos estructura terciaria. Se caracterizan por ser solubles en agua y formadas por moléculas químicamente activas que juegan un rol crucial en prácticamente todos los procesos biológicos; por lo que se conocen también como proteínas funcionales. Son proteínas globulares los anticuerpos (partícipes del sistema inmunológico), las hormonas de base proteica (que regulan el crecimiento y desarrollo), la hemoglobina (que transporta el oxígeno en la sangre) y otras muchas.

Desnaturalización de las proteínas

Ya hemos apuntado que las proteínas fibrosas son muy estables, pero sin embargo las de tipo globular no lo son. La actividad biológica de una proteína depende de su estructura específica tri-dimensional, y de los enlaces intramoleculares, especialmente de los puentes de hidrógeno que juegan un rol clave en el mantenimiento de la estructura.

Los puentes de hidrógeno no son enlaces de gran fortaleza y se rompen relativamente fácil por la acción de sustancias químicas o por factores físicos tales como acidez excesiva, o calor. Una caída del pH o el aumento de la temperatura puede romper los puentes de hidrógeno* y producir que la molécula se despliegue y pierda su forma específica tri-dimensional, en esos casos se dice que la proteína está desnaturalizada (note que no ha habido descomposición de la molécula, solo ha cambiado su forma).

Por suerte, esta perturbación es reversible en la mayor parte de los casos dentro de un organismo vivo y la estructura normal se restablece una vez que han cesado los elementos perturbadores. No obstante, si el pH o la temperatura sobrepasan ciertos límites la desnaturalización de la proteína se hace irreversible, como por ejemplo, cuando hervimos un huevo. La clara, mayoritariamente formada por la proteína albúmina, se coagula a una masa sólida blanca que no puede regresarse por ningún medio a la forma translúcida y fluida anterior.

Una proteína desnaturalizada no puede jugar su rol fisiológico en el organismo debido a que su función depende de sitios activos en su superficie capaces de interactuar con otras moléculas de carga y forma complementarias. El despliegue de la molécula, al romperse los puentes de hidrógeno, hace que los átomos que participan en los sitios activos se coloquen demasiado lejos en la cadena primaria, destruyendo su actividad. Un ejemplo se tiene en la hemoglobina, la que se hace totalmente infuncional (no puede transportar oxígeno) cuando el pH de la sangre es demasiado ácido.

* En el artículo, La molécula, se explica con detalle que son puentes de hidrógeno.



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